Biologia
4. Caracterizar enzima alostérica. Definir sítio alostérico e efetuador alostérico (positivo e negativo).
Enzimas alostéricas são as enzimas que possuem uma região separada daquela em que é ligado o substrato, onde pequenas moléculas regulatórias, os efetores, podem ser ligados e modificarem a atividade catalítica destas enzimas.
O sítio alostérico, presente na região da molécula de algumas enzimas, não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga à pequenas moléculas causa mudança no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.
Os efetuadores alostéricos se ligam ao sítio alostérico da enzima, podendo o efetor alostérico aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
5. Temperatura e pH podem interferir na atividade enzimática? Justifique a sua resposta.
A elevação da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da reação diminui devido a desnaturação da enzima (quando a enzima perde suas propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura característica, a temperatura ótima, na qual a velocidade da reação catalisada é a máxima possível e sem a ocorrência de desnaturação.
Cada enzima tem seu pH ótimo específico de atuação, onde sua atividade será máxima. Para a maioria das enzimas, o pH ótimo está próximo de 7, ou seja, do neutro. Alterações extremas de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas, assim como alterações mais leves de pH podem causar a dissociação de enzimas oligoméricas.
6. Examinando as estruturas do amido e da celulose, é possível fazer uma hipótese explicativa para o fato de a celulose não ser um nutriente para o homem? Justifique.
Apesar de ser um polissacarídios da glicose, a celulose, principal elemento estrutural das plantas, não pode ser digerida pelo homem por conter ligações químicas que resistem ao ataque das enzimas do sistema gastrintestinal, por terem moléculas com ligação glicosídica, que dá á molécula uma estrutura espacial linear, formando fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
É vantajoso o uso de enzimas em transformações bioquímicas? Justifique.
Sim. Enzimas, pois em transformações bioquímicas:
- Diminuiem a energia de ativação, causando altas velocidades de reação.
- São bastante específicas.
- São sintetizadas pelas próprias células.
- Tem concentração e atividade ajustáveis, permitindo ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular
- (uff 2006) - Biologia Molecular
O tratamento de pacientes HIV-soropositivos é realizado utilizando-se um coquetel de inibidores para as enzimas HIV-protease e HIV-transcriptase reserva (HIV-RT). Entretanto, muitas vezes, os vírus tornam-se resistentes ao tratamento após o uso contínuo...
- (ufrj 1997) - Proteínas
A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose. Ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). Dependendo da enzima produtora, a G6P pode ou ser degradada na via...
- Unicamp - Sistema Digestório
O gráfico a seguir representa as atividades de duas enzimas do sistema digestório humano, avaliadas a 37°C (condições normais de temperatura corpórea). a) Qual é o local de atuação da enzima A? Justifique. b) Cite uma enzima digestiva que apresente...
- (uerj 2005) - Enzimas
A velocidade de reação V de uma enzima é dependente da concentração de seu substrato quando ele está em baixas concentrações; no entanto, quando essas concentrações são muito altas, V torna-se constante e é denominada velocidade máxima de...
- (uerj 2005) - Enzimas, Proteínas
As estatinas, por seu grande êxito na prevenção da doença coronariana, estão entre os medicamentos mais prescritos no mundo. Essas substâncias atuam sobre a enzima que regula a síntese de colesterol pelo fígado, denominada, simplificadamente,...
Biologia
Exercícios Resolvidos - Enzimas (Fixação)
1. Definir constante de Michaelis-Mentem (KM) e mostrar a relação entre seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.
A constante de Michaelis-Mentem, sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima, a Vmax. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato, da forma:
Menor KM, maior afinidade.
Maior KM, menor afinidade
2. Definir enzima, substrato e sítio ativo.
Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas, com atividade intra ou extracelular, e que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, em sua ausência, provavelmente não ocorreriam. As enzimas transformam uma substância, o substrato, em outra, o produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Ou seja, em geral, uma enzima catalisa apenas um tipo de reação química.
Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura.
O sítio ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente.
3. Definir inibidor competitivo e não-competitivo. Mostrar num gráfico (Vo x [S]) os resultados de uma inibição competitiva e noutro uma inibição não-competitiva, em comparação a uma curva obtida na ausência de inibidores.
Os inibidores competitivos são aqueles parecidos com o substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não são semelhantes ao substrato e, então, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto.
A constante de Michaelis-Mentem, sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima, a Vmax. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato, da forma:
Menor KM, maior afinidade.
Maior KM, menor afinidade
2. Definir enzima, substrato e sítio ativo.
Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas, com atividade intra ou extracelular, e que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, em sua ausência, provavelmente não ocorreriam. As enzimas transformam uma substância, o substrato, em outra, o produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Ou seja, em geral, uma enzima catalisa apenas um tipo de reação química.
Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura.
O sítio ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente.
3. Definir inibidor competitivo e não-competitivo. Mostrar num gráfico (Vo x [S]) os resultados de uma inibição competitiva e noutro uma inibição não-competitiva, em comparação a uma curva obtida na ausência de inibidores.
Os inibidores competitivos são aqueles parecidos com o substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não são semelhantes ao substrato e, então, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto.
4. Caracterizar enzima alostérica. Definir sítio alostérico e efetuador alostérico (positivo e negativo).
Enzimas alostéricas são as enzimas que possuem uma região separada daquela em que é ligado o substrato, onde pequenas moléculas regulatórias, os efetores, podem ser ligados e modificarem a atividade catalítica destas enzimas.
O sítio alostérico, presente na região da molécula de algumas enzimas, não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga à pequenas moléculas causa mudança no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.
Os efetuadores alostéricos se ligam ao sítio alostérico da enzima, podendo o efetor alostérico aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
5. Temperatura e pH podem interferir na atividade enzimática? Justifique a sua resposta.
A elevação da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da reação diminui devido a desnaturação da enzima (quando a enzima perde suas propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura característica, a temperatura ótima, na qual a velocidade da reação catalisada é a máxima possível e sem a ocorrência de desnaturação.
Cada enzima tem seu pH ótimo específico de atuação, onde sua atividade será máxima. Para a maioria das enzimas, o pH ótimo está próximo de 7, ou seja, do neutro. Alterações extremas de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas, assim como alterações mais leves de pH podem causar a dissociação de enzimas oligoméricas.
6. Examinando as estruturas do amido e da celulose, é possível fazer uma hipótese explicativa para o fato de a celulose não ser um nutriente para o homem? Justifique.
Apesar de ser um polissacarídios da glicose, a celulose, principal elemento estrutural das plantas, não pode ser digerida pelo homem por conter ligações químicas que resistem ao ataque das enzimas do sistema gastrintestinal, por terem moléculas com ligação glicosídica, que dá á molécula uma estrutura espacial linear, formando fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
É vantajoso o uso de enzimas em transformações bioquímicas? Justifique.
Sim. Enzimas, pois em transformações bioquímicas:
- Diminuiem a energia de ativação, causando altas velocidades de reação.
- São bastante específicas.
- São sintetizadas pelas próprias células.
- Tem concentração e atividade ajustáveis, permitindo ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular
Fonte: http://www.gratisdicas.com.br/
- (uff 2006) - Biologia Molecular
O tratamento de pacientes HIV-soropositivos é realizado utilizando-se um coquetel de inibidores para as enzimas HIV-protease e HIV-transcriptase reserva (HIV-RT). Entretanto, muitas vezes, os vírus tornam-se resistentes ao tratamento após o uso contínuo...
- (ufrj 1997) - Proteínas
A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose. Ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). Dependendo da enzima produtora, a G6P pode ou ser degradada na via...
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O gráfico a seguir representa as atividades de duas enzimas do sistema digestório humano, avaliadas a 37°C (condições normais de temperatura corpórea). a) Qual é o local de atuação da enzima A? Justifique. b) Cite uma enzima digestiva que apresente...
- (uerj 2005) - Enzimas
A velocidade de reação V de uma enzima é dependente da concentração de seu substrato quando ele está em baixas concentrações; no entanto, quando essas concentrações são muito altas, V torna-se constante e é denominada velocidade máxima de...
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As estatinas, por seu grande êxito na prevenção da doença coronariana, estão entre os medicamentos mais prescritos no mundo. Essas substâncias atuam sobre a enzima que regula a síntese de colesterol pelo fígado, denominada, simplificadamente,...